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Como adaptações complexas evoluem quando os estágios iniciais dessa adaptação não parecem ser adaptativos? Como mencionado anteriormente, adaptações complexas podem surgir através de estágios intermediários que, inicialmente, não parecem ser adaptativas, mas na verdade são. Além do mais, adaptações que evoluíram em um contexto podem ser cooptadas para outro. Entretanto, há outras possibilidades:

• Levantando restrições funcionais através da duplicação: mesmo quando uma característica é absolutamente necessária para a sobrevivência, ela pode ser modificada pela seleção natural para uma função diferente se for duplicada. Por exemplo, a globina é uma proteína realmente antiga. Com bilhões de anos, ela estava presente no ancestral comum da bactéria, de plantas, de animais e dos fungos. A globina realiza um trabalho essencial: ligando-se e carregando oxigênio. Você poderia imaginar que a seleção natural trancaria a globina nesse único trabalho; entretanto, através da divergência e duplicação, cópias diferentes da molécula de globina foram adaptadas para diferentes papéis. Os vertebrados dependem de vários genes de globina diferentes: hemoglobina carrega oxigênio para os tecidos do corpo (embora uma globina separada realize essa função em fetos), mioglobina mantém um suprimento reserva de oxigênio para as células musculares utilizarem e a neuroglobina e citoglobina realizam tarefas que ainda não são completamente compreendidas. Múltiplos genes de globina são encontrados em toda a árvore da vida. De fato, algumas globinas de vermes habitantes do fundo do mar são adaptadas para carregar tanto oxigênio quanto sulfeto de hidrogênio.

  A mioglobina e a hemoglobina são similares, mas pequenas diferenças em estrutura faz com que elas realizem funções diferentes.

• Imagem da mioglobina do Protein Data Bank, 1mbd, Phillips, S.E., Schoenborn, B.P.: Neutron diffraction reveals oxygen-histidine hydrogen bond in oxymyoglobin. Nature 292 pp. 81 (1981)
• Imagem da Hemoglobina do Protein Data Bank, 1eca, Steigemann, W., Weber, E.: Structure of erythrocruorin in different ligand states refined at 1.4 A resolution. J Mol Biol 127 pp. 309 (1979)